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　　Ⅰ型膠原的原纖維平行排列成較粗大的束，成為光鏡下可見的膠原纖維，抗張強度超過鋼筋。其三股螺旋由二條α1（Ⅰ）鏈及一條α2（Ⅰ）鏈構成。每條α鏈約含1050個氨基酸殘基，由重復的Gly-X-Y序列構成。X常為Pro（脯氨酸），Y常為羥脯氨酸或羥賴氨酸殘基。重復的Gly-X-Y序列使α鏈卷曲為左手螺旋，每圈含3個氨基酸殘基。三股這樣的螺旋再相互盤繞成右手超螺旋，即原膠原。

原膠原分子間通過側向共價交聯，相互呈階梯式有序排列聚合成直徑50~200nm、長150nm至數微米的原纖維，在電鏡下可見間隔67nm的橫紋。膠原原纖維中的交聯鍵是由側向相鄰的賴氨酸或羥賴氨酸殘基氧化后所產生的兩個醛基間進行縮合而形成的。

原膠原共價交聯后成為具有抗張強度的不溶性膠原。胚胎及新生兒的膠原因缺乏分子間的交聯而易于抽提。隨年齡增長，交聯日益增多，皮膚、血管及各種組織變得僵硬，成為老化的一個重要特征。

人α1（Ⅰ）鏈的基因含51個外顯子，因而基因轉錄后的拼接十分復雜。翻譯出的肽鏈稱為α鏈，其兩端各具有一段不含Gly-X-Y序列的肽。三條α鏈的C端肽借二硫鍵形成鏈間交聯，使三條α鏈“對齊”排列。然后從C端向N端形成三股螺旋結構。肽部分則呈非螺旋卷曲。帶有肽的三股螺旋膠原分子稱為膠原（procollagen）。膠原變性后不能自然復性重新形成三股螺旋結構，原因是成熟膠原分子的肽鏈不含肽，故而不能再進行“對齊”排列。